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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子自己本身的繁琐性和大多N-glycoproteins低表达方式横向令对N-glycosylation框架的分析措施的详情极其艰难。在检测工具低丰度的N糖基化体现球血清或肽段时,当中夹杂着非常多的未体现的球血清肽断,这很易将低丰度的糖基化体现球血清肽段的移动信号改变。凝素亲和法是阶段糖球血清质组学中应运最广泛泛的分离处理丰度措施。凝集素(lectin)一类糖依照球血清质,能专注辨识不同个性化框架的单糖或聚糖中不同的糖基回文序列而与之依照,它与糖链不可逆转非共价依照,糖球血清或糖肽被凝集素阻止后来,常见用不同的单糖能够相互竞争依照凝集素将糖球血清或糖肽洗刷掉了。 营养物质质经过了酶解后应用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,以后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除连到在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该整理原因分析一下Asn碳原子量加剧2.9890Da。后面用高精确LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段,可以通过搜素信息库,查证脱糖后碳原子量与它学说碳原子量的变动以其糖基化表达肽段的回文序列,于是确实该营养物质质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实后,再应用label-free的方法对其展开按量分析一下。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到的软件
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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